固氮酶及合成氨Fe催化剂中N2的络合位

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用乙烯为探针研究了固氮酶中N2的键合位。结果表明,乙烯不能与N2在固氮酶体系中相竞争。提出N2在固氮酶中的键合位很可能是蛋白键合FeMo-co笼内6Fe位的μ6(η2,ε4)和3Fe+1Mo位的μ4(η3,ε1)方式,而不是笼口2Fe位的μ2(η2)方式,在合成氨Fe催化剂中N2的络合方式可能是μ6(η3,ε3)。 Ethylene was used as a probe to study the binding sites of nitrogen in nitrogenase. The results show that ethylene can not compete with nitrogen in the nitrogenase system. It is suggested that the binding sites of N2 in nitrogenase may be the μ4 (η3, ε1) of μ6 (η2, ε4) at 6Fe and the μ4 (η3, ε1) at 3Fe + 1Mo in cage of protein-bonded FeMo-co, (Η2) mode, the complexation of N2 in the ammonia catalyst may be μ6 (η3, ε3).
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