【摘 要】
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在Synechococcus sp.PCC 7002中,首先发现了特异性催化脱辅基藻蓝蛋白β亚基(153位)与藻蓝胆素(phycocyanobiling, PCB)连接的裂合酶基因cpcT.本实验在Synechocystis sp.PCC
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在Synechococcus sp.PCC 7002中,首先发现了特异性催化脱辅基藻蓝蛋白β亚基(153位)与藻蓝胆素(phycocyanobiling, PCB)连接的裂合酶基因cpcT.本实验在Synechocystis sp.PCC 6803中找到与cpcT具有高度同源性的基因slr1649.构建2组相容的重组质粒pCDF-cpcB(C82I)或(C153I)-ho1-pcyA和pRSF-slr1649,cpcB(C82I)和cpcB(C153I)分别编码82和153位被突变的脱辅基藻蓝蛋白β亚基,slr1649编码可能的特异性裂合酶,在大肠杆菌体内生成PCB必需的2个基因(ho1编码血红素氧化酶,pcyA编码藻蓝胆素合成酶),将这些基因共同转化到大肠杆菌诱导表达,利用亲和层析柱对可溶性蛋白进行纯化,产物进行SDS-PAGE、色素蛋白锌电泳和光谱检测.结果表明基因slr1649能够特异性催化CpcB(153位)与PCB的连接,产生了具有光学活性的CpcB(C82I)-PCB,为进一步研究螺旋藻藻蓝蛋白的生物活性奠定了基础.
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