β淀粉样前体蛋白外部功能区选择性磷酸化和裂解的调节

来源 :国外医学(分子生物学分册) | 被引量 : 0次 | 上传用户:haosy2966
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β淀粉样前体蛋白(βAPP)系一种在进化中高度保守的膜结合蛋白,在大多数哺乳动物组织尤其是神经组织呈高表达状态。βAPP经蛋白水解后可产生淀粉样β肽(Aβ),后者在脑中的沉积是Alzheimer病早期典型的改变。现已发现βAPP在转化成非淀粉样(即正常转换)或淀粉样衍生物过程中由蛋白激酶C(PKC)参与的蛋白质磷酸化反应进行调节,但对βAPP磷酸化作用机制和性质尚不清楚。本研究 Beta amyloid precursor protein (βAPP) is a highly conserved membrane-bound protein that is highly expressed in most mammalian tissues, especially nervous tissue. Beta-APP is proteolytically processed to produce amyloid beta peptide (Aβ), which deposits in the brain as a typical early Alzheimer’s disease change. It has now been found that [beta] APP regulates protein phosphorylation by protein kinase C (PKC) during its conversion to non-amyloid (ie, normal conversion) or amyloid derivatives, but the mechanism and nature of [beta] APP phosphorylation is not known . this research
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