【摘 要】
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酸性热处理条件下,随着大豆分离蛋白(SPI)自发形成纤维聚集体,仍有部分未自组装聚集的多肽分子存在其中,二者比例对蛋白功能性质产生较大影响。本文以超滤手段对热诱导大豆蛋
【机 构】
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淀粉与植物蛋白深加工教育部工程研究中心
【基金项目】
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国家自然科学基金项目(31301432);中央高校基本科研业务费项目(SCUT,2013ZM0052)
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酸性热处理条件下,随着大豆分离蛋白(SPI)自发形成纤维聚集体,仍有部分未自组装聚集的多肽分子存在其中,二者比例对蛋白功能性质产生较大影响。本文以超滤手段对热诱导大豆蛋白纤维聚集体和多肽进行大量分离,确定分离方法并研究两者的理化性质。结果表明:100 ku超滤膜反复分离两次即能获得较好的分离效果;SPI经热处理后,其等电点溶解度提高,但中性p H下溶解度变小,且蛋白水解致使其表面电位绝对值明显提高;分离所得纤维聚集体的氨基酸组成和表面电位与热处理蛋白相似,在等电点和中性p H溶解度更低;多肽则含有较少疏水
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