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在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱（5-HCPT）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用。在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105L.mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的S iteI位。同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构。