【摘 要】
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以谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TG)为交联剂,与大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)发生交联反应,通过单因素试验研究热处理温度、TG浓度、交联温度、交联时间、
【基金项目】
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山东省自然科学基金(ZR2010CQ032)
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以谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TG)为交联剂,与大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)发生交联反应,通过单因素试验研究热处理温度、TG浓度、交联温度、交联时间、SPI浓度和交联pH值对SPI溶解性和乳化性的影响。结果表明,4%的SPI溶液在70℃下热处理30 min,按照2 U/g SPI的剂量添加TG,在45℃、pH 6.5条件下交联1 h,此时SPI的溶解性、乳化活性和乳化稳定性分别为0.037 g/mL、328.868 cm-1、0.951。与未经处理的4%SPI相比,TG交联SPI的乳化活性和乳化稳定性显著提高,但溶解性显著下降。
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