【摘 要】
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通过DE-52离子交换层析和Sephacryl S-300凝胶过滤等方法从小麦线粒体中纯化出了一种脱球蛋白,其重链分子量约为210ku,与骨骼肌肌球蛋白Ⅱ的分子量相近（205ku）,并且可以被抗人
【机 构】
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中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室,中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室,中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室,中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室 北京 10009
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通过DE-52离子交换层析和Sephacryl S-300凝胶过滤等方法从小麦线粒体中纯化出了一种脱球蛋白,其重链分子量约为210ku,与骨骼肌肌球蛋白Ⅱ的分子量相近（205ku）,并且可以被抗人骨骼肌肌球蛋白多克隆抗体识别.小麦线粒体肌球蛋白的ATP酶活性可以被鸡骨骼肌肌动蛋白丝激活,达到202.5 nmol/min·mg.此外,其ATP酶活性还可以被Ca2+激活,却不被高浓度的Ca2+抑制.结果表明小麦线粒体肌球蛋白与骨骼肌肌球蛋白具有一些相似的生化特性.
A de-bulking protein was purified from the mitochondria of wheat by DE-52 ion exchange chromatography and Sephacryl S-300 gel filtration. The molecular weight of the heavy chain was about 210ku, which was similar to the molecular weight of myosin II 205ku), and can be recognized by anti-human skeletal muscle myosin polyclonal antibody.The mitochondrial ATPase activity of wheat mitochondrial myosin can be activated by chicken skeletal muscle actin filaments to reach 202.5 nmol / min · mg. In addition, its ATP The enzyme activity can also be activated by Ca2 +, but not by high concentration of Ca2 + .The results showed that the mitochondrial myosin of wheat has some similar biochemical characteristics with skeletal myosin.
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