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目的构建JC病毒衣壳蛋白VP1基因的原核表达载体，在大肠杆菌中诱导表达并纯化该蛋白。方法用PCR方法扩增患者尿液中JC病毒衣壳蛋白VP1的基因，测序正确后将其克隆入pET-32a（＋）原核表达载体，IPTG诱导表达VP1融合蛋白。大量表达该融合蛋白并用镍柱亲和层析法纯化。结果成功构建重组表达载体，30℃，IPTG诱导可见有融合蛋白表达，存在形式为包涵体。该融合蛋白相对分子质量约为59kDa。Western blot证明融合蛋白具有很好的抗原性。用镍柱亲和层析法成功纯化出VP1融合蛋白。结论成功表达VP1融