南极磷虾蛋白酶分离纯化及部分性质研究

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对在南极磷虾自溶过程中起主要作用的蛋白酶的分离纯化条件和主要生化性质进行了研究。经过30%~70%硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析,Sephacryl S-200 HR凝胶层析后得到电泳纯的蛋白酶,该酶纯化倍数为12.59,产率为43%,分子质量约为28 ku;最适pH和最适温度为pH 8.0和50℃;该酶pH稳定范围为pH 7.0~9.5,并在45℃以下较稳定;苯甲基磺酰氟(PMSF)、大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)、对甲苯磺酰基赖氨酸氯甲基酮(TLCK)对该酶活性有较强的抑制作用。
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