【摘 要】
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为了分析氧合肌红蛋白（OxyMb）的稳定性,分别采用紫外分光光度法、圆二色谱法研究在不同温度（20-60℃）、pH值（3.0-11.0）、盐浓度（1%-5%）条件下OxyMb的蛋白结构及稳定性。结果表明：随着
【机 构】
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江苏省农业科学院农产品加工研究所,南京财经大学食品科学与工程学院
【基金项目】
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国家自然科学基金面上项目（编号：31571863）江苏省农业科学院基本科研业务专项[编号：ZX（15）4004].
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为了分析氧合肌红蛋白（OxyMb）的稳定性,分别采用紫外分光光度法、圆二色谱法研究在不同温度（20-60℃）、pH值（3.0-11.0）、盐浓度（1%-5%）条件下OxyMb的蛋白结构及稳定性。结果表明：随着温度的升高, OxyMb稳定性减弱；当温度高于40℃后,OxyMb的结构发生很大变化,氧化显著加剧；OxyMb在中性环境下的氧化还原稳定性最高,同时OxyMb 在偏碱性环境中的氧化还原稳定性比偏酸性条件中的高；在盐浓度不太高的范围内（1%-5%）,盐浓度高低对OxyMb的自动氧化没有明显影响。
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