人类PIF1蛋白质N-末端多肽的表达纯化和生物学活性研究

来源 :石河子大学学报:自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户：kim5618

【摘要】

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解螺旋酶参与几乎体内所有的DNA代谢，具有重要的生理功能。为了从分子水平阐述人类PIF1解螺旋酶的生理功能，我们以HeLa细胞的cDNA文库为模版，PCR扩增得到PIF1基因5’端含有1～534

【作者】

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顾永清朴金莲

【机构】

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石河子大学医学院,日本广岛大学原爆放射线医科学研究所

【出处】

：

石河子大学学报:自然科学版

【发表日期】

：

2009年2期

【关键词】

：

PIF1解螺旋酶 PIFΔC蛋白质蛋白质纯化单链DNA复性 PIF1 helicase PIFAC protein protein purificati

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解螺旋酶参与几乎体内所有的DNA代谢，具有重要的生理功能。为了从分子水平阐述人类PIF1解螺旋酶的生理功能，我们以HeLa细胞的cDNA文库为模版，PCR扩增得到PIF1基因5’端含有1～534核苷酸的cDNA序列一PIFAC。在PIF△C的5’端引入六组氨酸标签后插入pET15b表达载体，得到重组质粒pET15-PIF△C。以此重组质粒转化Rosetta TM2（DE3）感受态细胞，使PIFAC蛋白质在大肠杆菌中得到表达。在4℃通过快速液相色谱纯化系统，通过一系列色谱层析柱纯化了PIFAC蛋白质。以纯化

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