构建美利奴绵羊磷脂酶 C zeta（PLCζ）融合蛋白表达载体，并在原核细胞内表达及纯化，为其特异性抗体的制备及生物学功能研究奠定基础。用 PCR 技术扩增出 PLCζ基因片段，亚克隆到原核表达载体pCzn1中，导入 Arctic Express TM （DE3）感受态细胞，IPTG 诱导表达，收样后进行 SDS-PAGE 电泳或Western blot 检验 PLCζ的表达情况。用镍离子亲和层析的方法大量纯化融合蛋白。结果显示，重组质粒经 PCR、酶切和测序鉴定证明载体构建正确。pCzn1表达载体在 Arctic Express TM （DE3）表达菌中能很好地表达融合蛋白。表达纯化后可获得了分子量约74 ku 的融合蛋白，符合预期大小。成功构建 pCzn1-PLCζ原核表达载体，表达并纯化了其融合蛋白，Western blot 试验表明其蛋白分子的完整性良好，这将有利于对 PLCζ蛋白进行深入的研究。