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将化学合成的ＲＧＤ肽（Ａｒｇ－Ｇｌｙ－Ａｓｐ）编码寡核苷酸与尿激酶Ｂ链ｃＤＮＡ相连成为融合基因后，克隆至原核表达质粒ｐＢＶ２２０中，在ＰＲＰＬ自动子的作用下，经４２℃热诱导，在大肠杆菌ＤＨ５α中获得了融合基因的表达，其表达量占菌体总蛋白的９．２％，表达产物以无活性的包含体形式存在。经变复性处理得到纯化的融合基因的表达产物，经Ｗｅｓｔｅｒｎ－ｂｌｏｔｔｉｎｇ分析表明产物具有与天然尿激酶相似的抗原性，