【摘 要】
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经亲和层析纯化的河蚌C反应蛋白(CRP)具有SDS-PAGE纯度，用经改进的双偶联Ed-man方法测得其N端残基为谷氨酸，而不是高等动物(人与家兔)C反应蛋白N端的焦谷氨酸.河蚌C反应蛋白N端
【机 构】
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北京大学生命科学学院生化与分子生物学系
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经亲和层析纯化的河蚌C反应蛋白(CRP)具有SDS-PAGE纯度，用经改进的双偶联Ed-man方法测得其N端残基为谷氨酸，而不是高等动物(人与家兔)C反应蛋白N端的焦谷氨酸.河蚌C反应蛋白N端的一级结构由固相Edman方法测得，依次为H2N-E-T-A-Y-S-C-I-T-A-V-;C端的一级结构由羧肽酶A降解法测得，依次为-L/V-S-T-Y-COOH，也不同于人和家兔的C反应蛋白.在河蚌CRP的胰蛋白酶酶解肽段中，其N端及C端的结构也得到了证实.河蚌C反应蛋白经V8蛋白内切酶酶解，溴化氰裂解，肽段经HPLC反相柱分离，共得到35个肽段，所有肽段的氨基酸序列均由气相氨基酸自动分析仪测得.结合河蚌C反应蛋白的胰蛋白酶酶解肽段的分析结果，其一级结构已初步拼接完成.在其一级结构中发现有类似于其它CRP的Ca2+结合部位和磷酸胆碱结合部位.河蚌C反应蛋白的分子结构中存在微观不均一性.从已知河蚌C反应蛋白的分子特点，包括分子量，糖基化比例，一级结构不均一等特点，可以推测它与高等动物的免疫蛋白有许多相关之处.对于河蚌C反应蛋白分子结构的分析，将有助于免疫系统蛋白的发生，进化等方面的研究.
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