【摘 要】
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从Bacillus sp.中分离纯化了一种新的中温酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.粗酶经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子层析、Sephadex G-75凝胶过滤层析等步
【机 构】
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江南大学生物工程学院、工业生物技术教育部重点实验室
【基金项目】
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长江学者和创新团队发展计划资助项目(IRT0532)~~
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从Bacillus sp.中分离纯化了一种新的中温酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.粗酶经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子层析、Sephadex G-75凝胶过滤层析等步骤后获得电泳均一的α-淀粉酶,其分子量(Mr)约为56×103.该酶最适反应pH为5·0,在pH5·0~11·0范围内稳定,具有较好的耐酸特性.该酶最适反应温度为40~50℃,在40~60℃范围内稳定.在60℃、pH4·5时,该酶能快速有效水解可溶性淀粉;在pH5·0时该酶对多种生淀粉底物也具有良好的水解作用.因此,该酶有助于解决中温条件淀粉加工行业中,液化酶和糖化酶由于适用pH值的差异而无法联用的难题,是一种具有研究价值和应用前景的中温酸性α-淀粉酶.经LC-MASS-MASS分析得到了酶蛋白中两个肽段的氨基酸序列,通过比对发现,该酶与NCBI中已报道的α-淀粉酶序列具有一定的同源性,同时,在氨基酸水平上也存在着差异.
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