【摘 要】
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从牛皮胶原蛋白中鉴定分离出抑制血管紧张素Ⅰ转换酶(ACE)的多肽片段。首先优化牛皮胶原蛋白水解方法,应用胃蛋白酶和碱性蛋白酶获得活性最高的水解产物(抑制ACE的IC50为0.16
【机 构】
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华东理工大学生物工程学院,上海市食品研究所
【基金项目】
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国家重点实验室专项经费资助项目(2060204);上海重点学科建设项目(B505)
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从牛皮胶原蛋白中鉴定分离出抑制血管紧张素Ⅰ转换酶(ACE)的多肽片段。首先优化牛皮胶原蛋白水解方法,应用胃蛋白酶和碱性蛋白酶获得活性最高的水解产物(抑制ACE的IC50为0.168 mg/m L)。经MW 5000超滤分离后,得到水解液中活性最高的部分(IC50为0.079 mg/m L)。对分离后低于MW 5000的部分经RP-HPLC进一步分离,发现含有大量ACE抑制肽,并应用RP-HPLC-MS/MS鉴定出两种新型ACE抑制肽,氨基酸序列分别为ISVPGPM和LGPVGNPGPA,IC50值分别为0.017 mg/m L(24.3μmol/L)和0.077 mg/m L(87.8μmol/L)。最后,本文模拟了两种抑制肽在体内生理环境下的消化,发现均可被部分降解,且消化产物具有与原始多肽相近的ACE抑制活性。
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