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用荧光光谱和紫外吸收光谱研究了ｐＨ＝２．３～１１．３范围内牛血清白蛋白（ＢＳＡ）芳香氨基酸残基微环境的变化，以此推断蛋白质构象的变化，并讨论蛋白质表面疏水性变化的趋热。与中性环境相比，ｐＨ为２．３时，色氨酸微环境的疏水性增强，蛋白质局部表面疏水降低；ｐＨ为１１．３时，部分Ｐｈｅ残基微环境的极性增强，表明碱诱导蛋白质分子变性使蛋白质分子充分伸展，将更多疏水性氨基酸残基暴露于溶剂中。