ISOLATION, PURIFICATION & PROPERTIES OF LACTOSE BINDING AGGLUTINATION FACTOR FROM RABBIT SKELETAL MU

来源 :Science in China,Ser.B | 被引量 : 0次 | 上传用户:fjsgxxs
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The lactose binding agglutination factor from rabbit skeletal muscle is isolated throughthe use of lactose and urea. The factor is purified with DEAE cellulose and Sepharose 4Bchromatography. The molecular weight of the factor is determined with Sephadex G-75chromatography and found to be 28,000 Daltens. The subunit’s molecular weight is deter-mined by SDS gel electrophoresis, and found to be 14,000 Daltens. It was found that thisbinding factor can agglutinate trypsin-treated rabbit erythrocytes. Moreover, this agglutina-tion is inhibited by EDTA and lactose. The factor is purified with DEAE cellulose and Sepharose 4B chromatography. The molecular weight of the factor is determined with Sephadex G-75 chromatography and found to be 28,000 Daltens. The This was found that this binding factor can agglutinate trypsin-treated rabbit erythrocytes. Moreover, this agglutina- tion is inhibited by EDTA and lactose.
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