【摘 要】
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金属螯合亲和层析是近 2 0年发展起来的一项新型分离技术。它以配基简单、吸附量大、分离条件温和、通用性强等特点 ,逐渐成为分离纯化蛋白质等生物工程产品最有效的技术之一
【机 构】
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金属螯合亲和层析是近 2 0年发展起来的一项新型分离技术。它以配基简单、吸附量大、分离条件温和、通用性强等特点 ,逐渐成为分离纯化蛋白质等生物工程产品最有效的技术之一。本文从单组分蛋白质入手 ,考查了 pH值、铵离子浓度、不同铵盐等对蛋白质洗脱的影响 ,并进行了分析。还对不同的金属螯合柱和不同性质蛋白质的洗脱性能进行了研究 ,比较了不同金属离子与蛋白质亲和力的区别 ,为实际体系的分离研究打下了基础。
Metal chelate affinity chromatography is a new separation technology developed in recent 20 years. It is one of the most effective technologies for the separation and purification of bioengineered products, such as simple ligands, large adsorption capacity, mild separation conditions and high versatility. In this paper, we started with single-component proteins and investigated the effects of pH value, ammonium ion concentration, different ammonium salts on the protein elution, and analyzed. The elution properties of different metal chelating columns and proteins with different properties were also studied. The differences of affinity between different metal ions and proteins were compared, which laid a foundation for the separation and study of the actual system.
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