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研究基质金属蛋白酶（MMPs）的S1结合袋的分子动力学特点，并从分子水平上研究其对于设计特异性抑制剂的结构特点。对去除抑制剂后的MMP-7、MMP-2和MMP-3原酶进行长时间分子动力学模拟。结果显示，MMP-7和MMP-2的S1结合袋处于关闭状态，而MMP-3的S1结合袋处于半关闭状态，说明S1结合袋环区的柔性在结合抑制剂时发挥了重要作用。