TyrB26位点改变的人类胰岛素类似物的化学合成与体外活性

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为了研究人类胰岛素B链第26位的酪氨酸对胰岛素和受体之间结合的影响,包括单独的氨基酸替换或化合物替换的不同胰岛素类似物的合成,其中化合物替代类似物的B链C末端都减少了4个氨基酸。在对它们与胰岛素受体的亲和力进行研究中发现它们与胰岛素受体的亲和力没有丢失,HisB26类似物和N-MeHisB26类似物的结合能力与胰岛素相比改变不大,分别是胰岛素的72%和107%。N-MeGluB26类似物,AadB26类似物和Phe(4-carboxy)B26类似物的结合能力有很大的提高,分别是130%,234%和160%。 To investigate the effect of tyrosine at position 26 of the human insulin B chain on the binding between insulin and receptor, synthesis of different insulin analogs, including separate amino acid substitutions or compound replacements, in which compounds replace the C-terminus of the B chain of an analog All reduced by 4 amino acids. Their affinities to insulin receptors were found to be non-lossy in their affinity for insulin receptors, and their binding ability to HisB26 analogs and N-MeHisB26 analogs did not change much compared to insulin, 72% of insulin and 107%. The binding capacity of the N-MeGluB26 analogue, AadB26 analogue and Phe (4-carboxy) B26 analogue was greatly improved, at 130%, 234% and 160%, respectively.
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