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为获得纯度大于90%的M1蛋白,构建重组质粒PET-22b-M1,将正确的重组质粒转化到大肠杆菌BL21（DE3）中,IPTG诱导表达,经SDS-PAGE检测分析表达形式和表达量,并经Ni^2＋柱亲和层析与柱层析纯化表达蛋白。结果表明：试验成功构建了pET-22b-M1表达载体;IPTG诱导后高效表达出分子质量约为28 ku的M1融合蛋白;纯化的目的蛋白在SDS-PAGE图谱上呈单一条带,且获得的M1蛋白纯度达95.4%。