热休克蛋白（Heat shock protein ，HSP）是一组高度保守的蛋白质，当各种各样的理化环境侵扰机体时，诱导 HSP通过不同的作用机制保护细胞，是细胞在致命条件下生存的关键［1］。在动物模型中，超表达的 HSP能加强肿瘤的生长和抵制化疗。HSP损耗或抑制通常与肿瘤的大小密切相关，有时甚至可以导致肿瘤的完整的退化。临床研究表明，HSP的表达关系到临床治疗效果［1］。目前，人们正在积极探索以抑制 HSP来治疗肿瘤的新的方法，作为基础，人们对 HSP蛋白的结构、作用和生理功能进行了大量的研究，并获得了巨大的进展。热休克蛋白根据分子量大小，主要分为四个家族：H S P90家族（83～90kD）、HSP70（66～78kD）家族、HSP60家族及小分子 HSP家族（15～30kD ，包括 HSP27）。此外还有分子量在100～110kD的大分子HSP。热休克蛋白家族成员的表达是既定的形式分布，存在于不同的亚细胞的隔间。高分子量 HSP是依赖ATP的分子陪伴，而分子量小的 HSP是不依赖 ATP的分子伴侣。近几年研究最多的热休克蛋白是：HSP90、HSP70和HSP27。本文介绍了 HSP90、HSP70、HSP27这三种热休克蛋白及与其相关的肿瘤领域的研究，重点阐述了 H S P90的结构、功能和抑制剂进展。