论文部分内容阅读
目的:对原核表达系统E.coli中表达的SLC进行体外活性的研究, 为进一步的体内实验和临床应用提供参考.方法:采用Boyden小室测定趋化活性.结果:对含有pALM-SLC质粒的E.coli菌株进行诱导表达, 产物经SDS-PAGE鉴定, 表达产物以可溶蛋白为主, 相对分子质量(Mr)在20 000左右.采用表达产物进行趋化性测定结果表明, 此蛋白对新鲜分离的外周血淋巴细胞具有明显的趋化作用, 其浓度为4～6 μg/L时对淋巴细胞的趋化指数最高可达2.3, 与国外报道相比, 趋化作用有效浓度更低.结论:获得了具有生物学功能的重组SLC蛋白.