利用CαH系统的零量子-双量子混合相干的弛豫测量研究蛋白质动力学

来源 :波谱学杂志 | 被引量 : 0次 | 上传用户：hlyhky

【摘要】

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越来越多的证据说明,＂传统＂的弛豫测量（T1, T2, NOE）不足以完整描述蛋白质的复杂动态,如化学交换、构型交换或相互作用导致的动态改变.涉及到多量子相干弛豫机制可以提供额外的动

【作者】

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林研诗方菁霞丁尚武

【机构】

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中山大学化学系

【出处】

：

波谱学杂志

【发表日期】

：

2010年3期

【关键词】

：

蛋白质动力学弛豫交换多量子相干 CPMG protein dynamics relaxation exchange multi-quantum co

【基金项目】

：

National Science Council Taiwan（NSC-93-2113-M-110-014 NSC-94-2113-M-110-013）, the Program for Promoting University Academic Excellence funded by the Ministry of Education（NSC-95-2752-M-110-001-PAE and

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越来越多的证据说明,＂传统＂的弛豫测量（T1, T2, NOE）不足以完整描述蛋白质的复杂动态,如化学交换、构型交换或相互作用导致的动态改变.涉及到多量子相干弛豫机制可以提供额外的动态信息.该文测量2个蛋白质的CαH系统的混合零量子和双量子弛豫速率随CPMG序列中脉冲间隔及温度的变化来探讨蛋白质中的动态及温度的影响.发现2种蛋白之质中均存在可观的交换效应,且与残基位置有关.进一步的分析表明,两位点交换模型不足以解释蛋白质的复杂动态.

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