目的设计并构建嵌合γδTCR类免疫球蛋白(Ig)结构域的αβTCR分子,并在Jurkat T细胞中观察其表达。方法通过生物信息学分析确定TCR△Ig分子的融合位点;应用同源建模模拟嵌合TCRα和TCRβ蛋白的三维结构,并应用组合扩展方法(CE)对TCR△Ig分子与野生型TCR分子的蛋白骨架以及抗原识别活性部位进行空间结构比对和分析。采用重叠PCR法分别在TCRα△Ig和TCRβ△Ig的末端融合增强型青色荧光蛋白(ECFP)和增强型黄色荧光蛋白(EYFP),并分别克隆入质粒p IRES2-EGFP内部核糖体进入位点(IRES)的上下游。最后将重组表达质粒p IRES-TCRβ△Ig-EYFP/TCRα△Ig-ECFP转染Jurkat T细胞,共聚焦显微镜扫描分析该嵌合TCR分子的表达。结果 TCRα△Ig和TCRβ△Ig的同源建模及三维结构比对结果显示,相比于野生型TCR,该嵌合TCR的可变区(V)结构无改变并且抗原识别活性中心结构保持稳定。重组表达质粒经PCR鉴定及测序分析证明载体构建成功;并且共聚焦显微镜扫描结果显示嵌合TCR分子能定位于T细胞膜表面并正常表达。结论该嵌合TCR分子设计合理,能在Jurkat T细胞表面正常表达。