【摘 要】
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Bacillus pumilus CN8菌株的发酵液,经离心分离得到粗酶液,再经硫酸铵盐析、透析,DEAE-Cellulose-52离子交换层析等步骤获得电泳纯的中性蛋白酶。得到比活达686.66U/mg的酶蛋
【基金项目】
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国家十一五科技支撑项目（2006BAD05A16）
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Bacillus pumilus CN8菌株的发酵液,经离心分离得到粗酶液,再经硫酸铵盐析、透析,DEAE-Cellulose-52离子交换层析等步骤获得电泳纯的中性蛋白酶。得到比活达686.66U/mg的酶蛋白,纯化倍数为13.2,回收率为35.0%。SDS-PAGE测得其分子量大约为97000Da。该酶的最适作用pH为7.4,最适反应温度为42℃,在pH7.0～8.5范围内较稳定,在30～45℃比较稳定。经酶学性质测定,K^＋、Mg^2＋对酶活力具有保护作用,甘油对酶活具有抑制作用。
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