【摘 要】
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以Ala-Gln二肽与ZnSO4反应,制备出Ala-Gln-Zn2+配合物溶液,透析除去SO42-、游离及不稳定结合的Zn2+,再冷冻干燥,获得Ala-Gln-Zn2+稳定配合物冻干粉,二肽与Zn2+的配位比(mol/m
【机 构】
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重庆大学,化工学院药学系,重庆,400044
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以Ala-Gln二肽与ZnSO4反应,制备出Ala-Gln-Zn2+配合物溶液,透析除去SO42-、游离及不稳定结合的Zn2+,再冷冻干燥,获得Ala-Gln-Zn2+稳定配合物冻干粉,二肽与Zn2+的配位比(mol/mol)为2:1.配合物羧酸羟基氢在3334.28cm-1的红外伸缩振动特征吸收消失,酰胺VN-H多重振动峰加强为在3334.28cm-1的单峰,1370 cm-1～1510 cm-1的酰胺(δNH+VCN)双重峰及在1100cm-1～1150cm-1区间的羰基强吸收双峰也明显增强.1H-核磁共振结果指出,配合物在12.57 ppm的羧酸羟基H信号消失,在3.74,4.55 ppm的化学位移比Ala-Gln二肽增加9.62%和24.49%,AFM呈现2分子二肽对1分子Zn2+的形貌.研究结果证明:2分子Ala-Gln二肽的C8羧基与Zn2+形成离子键,其羰基氧及C4酰胺平面上羰基氧分别提供孤对电子给Zn2+的空p轨道,形成配位键.配合物晶体呈球状,熔点183～184℃,logK 4.46,抗羧肽酶A的水解率、对金黄色葡萄球菌及大肠杆菌的抑制能力分别比二肽高4.15、4.77和4.33倍.
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