【摘 要】
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目的 预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin,EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础.方法 利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodu-lin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位.结果 细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×103,属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结
【机 构】
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宁夏医科大学基础医学院,宁夏银川750004;宁夏常见传染病重点实验室;宁夏医科大学科学技术研究中心
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目的 预测细粒棘球绦虫钙调蛋白(Echinococcus granulosus calmodulin,EgCalmodulin)的生化特性、结构和抗原表位,为包虫病分子肽疫苗的筛选奠定基础.方法 利用在线数据库以及生物信息学相关软件分析EgCalmodu-lin蛋白的理化性质、二级和三级结构、亲/疏水性、表面可及性、抗原指数和柔性区域以及该蛋白的抗原表位.结果 细粒棘球绦虫Calmodulin蛋白是由118个氨基酸组成,相对分子质量为13.48×103,属于较稳定蛋白质;不含信号肽序列和跨膜结构域;二级结构中α-螺旋占47.46％,β-转角占13.56％,延伸连占15.25％,无规则卷曲占23.73％;亲水区域明显,评分较高的抗原指数所在区域与柔性区域相对应;优势B细胞表位位于10-20、32-37、47-55、65-74、81-91、100-110氨基酸区段;优势T细胞表位位于99-105、33-41、87-95,45-56、99-110、9-21氨基酸区段.结论 利用生物信息学方法预测EgCalmodulin蛋白含有优势B、T细胞表位,可为包虫病分子肽疫苗的筛选提供参考.
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