【摘 要】
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目的 应用在线软件分析布鲁菌丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶RIO1抗原蛋白的生物学信息，为研制布鲁菌病基因疫苗奠定基础。方法 采用蛋白质分析系统Protparam（http：//expasy.org/tools/protparam.html）分析布鲁菌丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶RIO1蛋白的理化性质；利用软件Protscale（http：//www.espasy.org/cgibin/protscale.
【机 构】
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山东省寄生虫病防治研究所,山东第一医科大学(山东省医学科学院),山东第一医科大学附属消化病医院
【基金项目】
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山东省自然科学基金（项目编号：No.ZR2017YL005）； 山东省医药卫生科技发展计划（项目编号：No.202001050586）； 山东省医学科学院科研基金面上项目（项目编号：2018-04）； 徐州发明协会科技成果培育项目（项目编号：XAI201805）；
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目的 应用在线软件分析布鲁菌丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶RIO1抗原蛋白的生物学信息，为研制布鲁菌病基因疫苗奠定基础。方法 采用蛋白质分析系统Protparam（http：//expasy.org/tools/protparam.html）分析布鲁菌丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶RIO1蛋白的理化性质；利用软件Protscale（http：//www.espasy.org/cgibin/protscale.p1）蛋白质在线分析RIO1蛋白的脂肪指数、亲（疏）水性；利用SOMPA在线分析软件（https：//npsa-prabi.ibcp.fr/cgibin/npsa＿automat.pl?page=npsa＿sopma.html）获得蛋白质二级结构包括α螺旋、延伸链、β折叠、无规则卷曲卷曲的分布和比例；利用Py MOL viewer软件作图构建三级结构模型。结果 氨基酸序列Leu（L）占13.6%,Glu（E）占10.2%,Gly（G）占8.8%。RIO1蛋白正电荷残基（Arg+Lys）和负电荷残基（Asp+Glu）总数分别为8和为24，不稳定指数24.11，分析为不稳定的亲水蛋白。α螺旋（Hh）占44.22%（65个）；无规则卷曲（Cc）占34.02%（50个），延伸链（Ee）占18.37%（27个）。β折叠主要位于21～23、30～32、42～44、70～72和122～126；无规卷曲结构主要位于18～22、27～29、32～35、72～76、83～85和92～94。RIO1蛋白含有糖基化位点，并存在可能的酸磷酸化位点。结论 布鲁菌丝氨酸/苏氨酸-蛋白激酶RIO1 α螺旋及无规卷曲结构较多，易与配体发生结合产生抗原表位，免疫原性良好，可为布鲁菌多价表位疫苗的研发提供参考。
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