【摘 要】
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为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA
【机 构】
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华中农业大学资源与环境学院微量元素研究中心新型肥料湖北省工程实验室; 农业农村部农产品质量安全检测与评价重点实验室;
【基金项目】
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国家自然科学基金(41571321,31201501);农业农村部农产品质量安全检测与评价重点实验室开放基金(NK201702);中央高校基本科研业务费专项资金(2662018JC057,2019BC018)
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为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr(Ⅵ)-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr(Ⅵ)与BSA有明显的结合特征。Se(Ⅳ)与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr(Ⅵ)能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫(Van’t Hoff)方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol-1·K-1)和吉布斯自由能变(△G<0),进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr(Ⅵ)与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr(Ⅵ)的结合距离是0.14 nm,结合位点为siteⅡ。在Cr(Ⅵ)-BSA互作体系中,Se(Ⅳ)的添加并未改变由Cr(Ⅵ)作用引起的BSA构象和光谱特征改变。
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