【摘 要】
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为了建立小鼠FGF9的原核表达体系，获得纯化的FGF9重组蛋白，采用PCR技术扩增FGF9，并将其克隆入原核表达载体pET30a（＋）中，经测序验证后将该重组质粒转入大肠杆菌B121（DE3）中进行表达，采用
【基金项目】
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重庆市教委科技项目(KJ070613)
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为了建立小鼠FGF9的原核表达体系，获得纯化的FGF9重组蛋白，采用PCR技术扩增FGF9，并将其克隆入原核表达载体pET30a（＋）中，经测序验证后将该重组质粒转入大肠杆菌B121（DE3）中进行表达，采用亲和层析技术进行目的蛋白的纯化，并用Western blotting进行了免疫原性验证。测序结果显示插入到载体中的片段与FGF9的天然序列一致，在BL21（DES）中表达出了可溶性的FGF9重组蛋白，其表达量达到总蛋白的40％；用镍螯合亲和层析方法获得了纯度大于95％的FGF9重组蛋白。
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