【摘 要】
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目的研究构建人胱抑素C（Cys C）的重组表达质粒及其在大肠杆菌中的表达和纯化。方法采用反转录-聚合酶链反应从人肝组织中获取Cys C cDNA,并将其插入到pET-28a（＋）质粒中,重组质粒pE
【机 构】
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上海市普陀区人民医院检验科,上海市科委医学检验重点实验室
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目的研究构建人胱抑素C（Cys C）的重组表达质粒及其在大肠杆菌中的表达和纯化。方法采用反转录-聚合酶链反应从人肝组织中获取Cys C cDNA,并将其插入到pET-28a（＋）质粒中,重组质粒pET-28a-CysC转化入大肠杆菌E.coli BL21（DE3）pLysS,异丙基-β-D-硫代半乳糖苷（IPTG）诱导表达可溶性CysC。重组CysC采用Ni^2＋-NTA系统进行层析纯化。结果核酸序列测定与预期一致,CysC表达水平达到146mg/L,约占菌体总可溶性蛋白的13.5%,表达产物用SDS-P
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