【摘 要】
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[目的]研究米曲霉酸性蛋白酶的纯化技术以及催化特性,为米曲霉酸性蛋白酶的开发和利用提供理论依据。[方法]采用丙酮沉淀,DEAE-Sephadex A-50柱层析方法分离纯化了米曲霉酸性
【基金项目】
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江西省教育厅科学技术研究项目([2007]157);百世腾牧业集团资助项目;校青年科学基金([2006]1896)
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[目的]研究米曲霉酸性蛋白酶的纯化技术以及催化特性,为米曲霉酸性蛋白酶的开发和利用提供理论依据。[方法]采用丙酮沉淀,DEAE-Sephadex A-50柱层析方法分离纯化了米曲霉酸性蛋白酶,以酪蛋白为底物对其酶学性质进行了研究。[结果]结果表明:纯化倍数达到20.77;该酶最适pH值为6.0,最适温度为45℃;Fe2+、Mg2+对该蛋白酶的活性有明显的抑制作用,而Mn2+、Cu2+对该蛋白酶的活性有明显的激活作用。该蛋白酶Km=4.704 mg/ml,Vmax=22.27μg/min。[结论]米曲霉蛋白酶具有很好的应用前景。
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