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对一株海洋杆菌产低温溶菌酶的分离纯化及理化性质进行了研究。20℃下将菌株在含有葡萄糖、酵母膏、胰蛋白胨的标准海水培养基中震荡培养40h。获得活性大约为150U/ml的溶菌酶上清液。上清液经SMB-20生物型错流超滤系统浓缩、透析及CM-Sepharose-FF阳离子交换层析(φ2.5cm×25cm)、灌注色谱(10mm×100mm)分步纯化,得到电泳纯的酶。理化实验结果,该酶由143个氨基酸组成,分子量为16000Dal,pI为9.28,米氏常数Km-72μg/ml;酶对溶壁小球菌(M