【摘 要】
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经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶（ADI）,纯化倍数为34.5,活力回收率为31.
【机 构】
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南京大学生命科学学院医药生物技术国家重点实验室
【基金项目】
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国家技术创新基金（No.02CJ-13-01-16）
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经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶（ADI）,纯化倍数为34.5,活力回收率为31.4%,经SDS-PAGE以及Native-PAGE测定结果表明,ADI亚基分子量约为46kD,该酶非变性情况下的分子量约为190kD左右,该酶为同四聚体结构。酶学性质研究结果表明：ADI催化最适温度和最适pH分别为50℃和6.5,在45℃以下和pH5～8之间有很好的稳定性。ADI是L-型脱亚胺酶
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