论文部分内容阅读
用已构建好的重组表达载体pGEX-4T-IL-4转染E．coli，在最适条件下诱导表达，表达产物经SDS-PAGE分析，表达出38ku的融合蛋白，表达量占菌体总蛋白的25％，表达产物主要以包涵体的形式存在；对表达产物经变性、复性及初步纯化后再结合饱和硫酸铵沉淀和Sephadex-G100凝胶层析柱进一步纯化，所得蛋白的纯度约在90％以上。在体外利用MTT法检测其生物学特性，结果表明其具有较好的生物学活性，本试验为获得猪IL-4重组蛋白奠定了基础。