重组人粒细胞集落刺激因子杂合蛋白的分离纯化与复性研究

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大肠杆菌中表达的rhG—CSF经过包涵体纯化及DEAE—Sepharose CL—6B、Sephacryl S—200两步连续层析纯化,纯度达90%。纯化样品经复性处理,生物活性得以恢复,免疫印迹试验阳性。 The rhG-CSF expressed in E. coli was purified by inclusion bodies and purified by two-step sequential chromatography using DEAE-Sepharose CL-6B and Sephacryl S-200 with purity of 90%. Purified samples were refolded, biological activity was restored, Western blot test was positive.
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