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为进行西尼罗病毒（WNV）NY99株NS1蛋白的免疫学研究，通过PCR方法扩增WNVNY99株NS1基因，并将其克隆至原核表达载体pMAL—c2X上，构建出重组表达质粒pc2X-NS1，经IPTG诱导得到可溶性的麦芽糖结合蛋白（MBP）-NS1融合蛋白（MBP-NS1），其分子质量约为90ku，约占可溶性菌体蛋白质量的50％。利用直链淀粉树脂柱对MBP-NS1纯化后的重组蛋白的纯度达到60％，western blot和间接ELISA检测证明纯化的MBP-NS1具有良好的抗原性和特异性，为进一步开展关于WN