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蛋白酶抑制剂广泛存在于生物体内，是自然界含量最为丰富且具有一定防御作用的蛋白种类之一．本文采用离子交换层析和凝胶层析等方法，从苦荞麦种子中分离出一种胰蛋白酶抑制剂（TBTI-Ⅱ）．SDS-PAGE分析表明，TBTI-Ⅱ的分子量约9．0kD，由80个氨基酸残基组成，分子中含有较多的Glu，Asp和Arg．TBTI-Ⅱ具有较高热稳定性．当在100℃加热处理10min后，仍保留有67．6％的抑制剂活性．动力学测定显示，来自苦荞麦中的TBTI-Ⅱ对胰蛋白酶的抑制作用常数（Ki）为1．01×10^-4mo