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蛋白酶抑制剂广泛存在于生物体内,是自然界含量最为丰富且具有一定防御作用的蛋白种类之一.本文采用离子交换层析和凝胶层析等方法,从苦荞麦种子中分离出一种胰蛋白酶抑制剂(TBTI-Ⅱ).SDS-PAGE分析表明,TBTI-Ⅱ的分子量约9.0kD,由80个氨基酸残基组成,分子中含有较多的Glu,Asp和Arg.TBTI-Ⅱ具有较高热稳定性.当在100℃加热处理10min后,仍保留有67.6%的抑制剂活性.动力学测定显示,来自苦荞麦中的TBTI-Ⅱ对胰蛋白酶的抑制作用常数(Ki)为1.01×10^-4mo