【摘 要】
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目的:探讨糖基化对α-晶状体蛋白的修饰.方法:分离牛αL和βL-晶状体蛋白.分别与100 mmol/L 6-磷酸果糖(F6P)和核糖孵育0～25 d,于0,15和25 d监测200～600 nm波长范围的吸光度(A)
【机 构】
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第四军医大学唐都医院眼科,中国人民解放军北京军区总医院眼科
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目的:探讨糖基化对α-晶状体蛋白的修饰.方法:分离牛αL和βL-晶状体蛋白.分别与100 mmol/L 6-磷酸果糖(F6P)和核糖孵育0～25 d,于0,15和25 d监测200～600 nm波长范围的吸光度(A)值,色氨酸和非色氨酸荧光值,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析蛋白质交联物.测定αL-晶状体蛋白对加热诱导βL-晶状体蛋白凝聚的保护作为分子伴侣活性.结果:F6P和核糖对αL-晶状体蛋白的修饰,主要表现为时间依赖性的色氨酸荧光强度降低,非色氨酸荧光强度增强,交联物形成,分子伴侣活性降低,F6P较核
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