采用RT-PCR法扩增马铃薯夏波蒂的α-淀粉酶成熟肽基因,将其亚克隆至毕赤酵母表达载体pPIC9k上,SacII线性化重组表达载体,电击转化毕赤酵母GS115感受态细胞,构建重组酵母GS115/pPIC9k-amy,利用锥虫蓝法筛选获得高活性转化子（GSamyA5）,以终浓度为0.5%甲醇诱导该重组菌表达α-淀粉酶,通过Ni²⁺-NTA agarose亲和层析纯化,并对其酶学性质进行研究。结果表明:该酶的最适反应温度为45℃,40⁵0℃酶活较稳定,保温50 min,残留相对活力达92.6%;最适反应pH值为6.0,并在pH 6.0⁷.0范围内酶活保持稳定。Ca²⁺、K⁺可促进酶反应,以Ca²⁺影响为最,相对酶活力提高到125%;Cu²⁺,Fe²⁺,Fe²⁺,Zn²⁺对该酶有显著抑制作用;Mn²⁺,Mg²⁺对酶有微弱抑制作用,Li⁺、Na⁺对酶活影响不大。