【摘 要】
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利用中性蛋白酶水解大豆分离蛋白(SPI),并通过荧光探针法、SGS-PAGE凝胶电泳及扫描电镜技术对不同水解度(DH)下的SPI的疏水性进行分析,且对其二级结构和微观结构变化进行表征
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利用中性蛋白酶水解大豆分离蛋白(SPI),并通过荧光探针法、SGS-PAGE凝胶电泳及扫描电镜技术对不同水解度(DH)下的SPI的疏水性进行分析,且对其二级结构和微观结构变化进行表征。结果表明:随着水解度的增加,SPI的表面疏水性呈增长趋势。通过不同DH下制备的SPI的电泳分析,随着DH的增大,SPI被逐渐水解形成更多的低分子量多肽,且不同DH下的SPI的多肽与亚基分布相似,随着DH的增大,SPI的低分子量多肽含量先增大后降低,新增的聚集肽含量增多。不同DH下的SPI,皆呈单个球状蛋白分布,分布较为松散,每个球状蛋白上皆有亚基分布,大部分球蛋白球体表面呈塌陷状态,随SPI的DH增大,SPI的球蛋白表面塌陷越明显,且亚基未被解离。
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