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应用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵（cTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机制。实验结果表明，CTAB主要以静态猝灭的方式使得BSA的荧光强度显著降低；求得它们在16℃和25℃温度下的结合常数以及结合位点数n；计算得出CTAB与牛血清白蛋白的相关热力学参数（25℃）；CTAB和BSA主要凭借范德华力和氢键作用结合。同时以芘为荧光探针、二苯甲酮为猝灭剂，用稳态荧光据针法测定了CTAB的临界胶团浓度（CMC）与不同表面活性剂浓度下的胶团聚集数（N）并研究了BSA对其临界胶团聚集数的影响。且用同步荧