重组耐高温α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究

来源 :内蒙古民族大学学报:自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户:ruhua529
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基因工程菌所产生的重组耐高温α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的耐高温α-淀粉酶.并测得该酶的分子量为63KD,等电点pI(室温)为5.5,最适pH为6.0~6.5,稳定pH范围为4~11.5.耐高温α-淀粉酶的最适作用温度为90℃,95℃以上活力下降明显,100℃保温30min仍保留22%的酶活力;金属离子Cu^2+、Fe^2+、Fe^3+、Zn^2+及金属鏊合剂EDTA和柠檬酸盐离子对酶活有显著抑制作用,Mn^2+、Mg^2+有微弱的抑制作用,K^+、Ca^2+和表
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