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不同的金属离子会对GTP结合蛋白Cdc42Hs的内源性GTP水解酶活性产生不同的影响。相对于生理条件下的辅基Mg2+而言,Mn2+对Cdc42Hs酶活力有所激活,表现在饱和浓度时,实验曲线指数项的表观速率常数kobs有2倍左右的提高,而其稳态反应速度要低于Mg2+。Mg2+和Mn2+的实验曲线在本质上没有什么差别,都是一个指数项和一个一次项的叠加,说明Mn2+和Mg2+以相似的机制结合于Cdc42Hs。在Ca2+存在时,实验曲线无明显的指数项出现,Ca2+的存在仅使稳态反应速度有所降低,说明Ca2+以不同