【摘 要】
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Actin结合蛋白p57与actin之间存在相当复杂的作用机制.为深入了解这一机制,利用体外F-actin结合共沉淀、细胞内免疫荧光共定位以及免疫印迹和吸光度扫描分析等实验技术,系统
【基金项目】
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国家重点基础研究发展计划(973计划)
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Actin结合蛋白p57与actin之间存在相当复杂的作用机制.为深入了解这一机制,利用体外F-actin结合共沉淀、细胞内免疫荧光共定位以及免疫印迹和吸光度扫描分析等实验技术,系统地研究了亮氨酸拉链结构域在p57与actin结合中的作用.结果显示,亮氨酸拉链序列区域本身没有actin结合活性,但该区域缺失突变以及破坏亮氨酸拉链结构域的点突变都可以显著降低p57同actin的结合能力.同时,体内和体外的半定量分析结果表明,这两种突变导致p57同actin的结合能力的降低程度十分相近.这些结果充分说明亮氨酸
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