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目的表达HPV16型MuE6／E7嵌合蛋白，并检测其免疫原性及抗肿瘤活性。方法将构建的重组MuE6／E7蛋白的表达载体转化大肠杆菌BL21（λDE3）进行诱导表达，表达的包涵体蛋白经分离、纯化、变性及复性后，通过离子交换和分子筛层析进行纯化。纯化蛋白经SDS-PAGE、Western blot、HPLC和质谱分析鉴定，并免疫C57BL/6小鼠，检测其免疫原性和抗肿瘤活性。结果重组MuE6／E7蛋白相对分子质量约为21000，表达量约为23．06％，表达形式为包涵体，经复性、纯化后，纯度达97．17％。免疫