人类Cornulin蛋白S100结构域钙依赖的多聚化能有效减少细胞的损伤(英文)

来源 :生物化学与生物物理进展 | 被引量 : 0次 | 上传用户:sunsarry
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在哺乳动物中发现一类新的能够抵制环境压力和保持组织完整性的应激蛋白.含有S100钙结合结构域的Cornulin(CRNN)是这类蛋白质之一,它在人类食管鳞状上皮细胞中高表达,而在食管鳞状上皮细胞癌中却低表达,它能抑制脱氧胆酸诱导的细胞损伤.S100结构域在CRNN的功能上具有重要作用.为了进一步探讨CRNN S100结构域的生物学特性,克隆、表达、纯化了该结构域,证明其折叠正确,适合用于生物物理和生物化学特性的研究.更为重要的是,通过核磁共振、凝胶过滤层析、超速离心、质谱和蛋白质交联分析,发现S100结构域具有钙依赖的多聚性质,而多聚体的形成更有利于保护细胞免受脱氧胆酸和乙醇的损伤.上述结果表明,S100结构域是CRNN发挥功能的关键结构域,它可以通过多聚化更好地保护细胞.该工作将进一步揭示S100结构域的生物学功能. A new class of stress proteins found to be resistant to environmental stress and tissue integrity has been found in mammals. Cornulin (CRNN), which contains the S100 calcium-binding domain, is one of these proteins that is highly expressed in human esophageal squamous epithelial cells But low expression in esophageal squamous cell carcinoma, which can inhibit deoxycholate-induced cell injury.S100 domain plays an important role in the function of CRNN.To further explore the biological characteristics of CRNN S100 domain, This domain was cloned, expressed, purified and proved to be correctly folded, making it suitable for biophysical and biochemical characterization and, more importantly, by NMR, gel filtration chromatography, ultracentrifugation, mass spectrometry and protein chromatography The S100 domain was found to have a calcium-dependent, polymeric nature, and the formation of multimers was more favorable for protecting cells from deoxycholate and ethanol damage.The above results suggest that the S100 domain is a key structure of CRNN function Domain, which protects cells better by multimerization.This work will further reveal the biological function of the S100 domain.
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