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研究了温度和浓度对大豆分离蛋白(SPI)溶解性的影响,并用SDS-PAGE电泳分析了其可溶部分中亚基的组成及聚集方式。结果表明,热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体,使得低浓度热处理后完全变性的SPI具有良好的溶解性。
热变性和热聚集对大豆分离蛋白溶解性的影响
【摘 要】
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研究了温度和浓度对大豆分离蛋白(SPI)溶解性的影响,并用SDS-PAGE电泳分析了其可溶部分中亚基的组成及聚集方式。结果表明,热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体,使得低浓度热
【机 构】
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华南理工大学轻工与食品学院食物蛋白工程研究中心
【出 处】
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食品科学
【发表日期】
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2008年07期
【基金项目】
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国家自然科学基金项目(20776050);广东省自然科学基金项目(07006508)
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